第二种分子伴侣结构揭示蛋白折叠的秘密

　　

生物通报道：日本与英国的研究人员已经将一种与蛋白质折叠有关的巨型蛋白复合体(分子伴侣)可视化。嗜热菌（Thermus thermophilus）分子伴侣复合体结构的确定，为了解这种重要的分子在细胞中如何折叠蛋白的机制提供了线索。这项研究由So Iwata博士领导，相关文章发表在刚刚出版的Structure上。

这种复合体包含三个部分：有两个相似的“笼”（cage）单元被背靠背地捆在一起；还有一个在“笼子”上的“帽”（cap）单元。正确折叠的蛋白将疏水的结构隐藏在内部，而变性蛋白的错误形态使得内部的疏水结构展露到外面而使得蛋白变成疏水。分子伴侣的帽子结构能识别这些疏水区并将结构有问题的蛋白送进“笼”中重新折叠，“笼”含有松散的或变性的蛋白质——而分子伴侣的工作就是利用ATP能量重新折叠其蛋白形态。

分子伴侣复合体的结构是研究人员鉴定的最大且最复杂的分子之一。每个“笼”或“帽”单元由七条单独的多肽链构成。

到目前为止，这是研究人员报道的第二个分子伴侣复合体结构并且以2.8埃的分辨率给出了图片。与第一个公布的大肠杆菌的分子伴侣结构不同，嗜热菌分子伴侣结构是一种更加自然的结构，能够展现出“笼”亚单元的不规则椭圆内部。嗜热菌是一种高度耐热的细菌，最早在深海的热流中发现，其中包含和线粒体非常相似的蛋白。

相信过不了多久，研究蛋白质和生物信息学的生化学家就会利用这个新信息在其它物种中寻找相似的分子。人的线粒体可能利用同样的分子伴侣去折叠蛋白。研究组相信他们给出的这个结构能够帮助他们解释这个分子工作的机制，也可能有助于药物的研发。

研究人员的下一个目标是在折叠变性蛋白的过程中捕获这些分子伴侣。在研究人员对尝试分子伴侣结晶化从而进行晶体衍射分析结构的过程中他们已经鉴别出Cage中的28种不同的蛋白。（Yang Shujuan）