清华颜宁《自然》子刊ABA受体研究取得突破

　　生物通报道，清华大学兼职教授颜宁博士和王佳伟副研究员领导的研究小组在ABA（脱落酸受体）结构研究方面取得新进展，相关成果文章Structural Insights into the mechanism of Abscisic acid signaling by PYL proteins发表在Nature系列子刊《Nature Structural & Molecular Biology》在线版上。

　　

生物通报道，清华大学兼职教授颜宁博士和王佳伟副研究员领导的研究小组在ABA（脱落酸受体）结构研究方面取得新进展，相关成果文章Structural Insights into the mechanism of Abscisic acid signaling by PYL proteins发表在Nature系列子刊《Nature Structural & Molecular Biology》在线版上。

 

颜宁，清华大学教授，从事结构生物学和生物化学和究细胞自噬过程的发生及调控机理研究。

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脱落酸（Abscisic acid, ABA）是植物中最为重要的激素之一，它与种子休眠、根系发育、叶子枯萎、抗旱反应和其它的生理过程都有极为密切的关系。由于脱落酸能引发的下游反应过多，包括激酶、磷酸酶、G蛋白、泛素通路中的蛋白等等都参与了ABA信号的调控，因此从ABA被发现半个世纪以来一直不清楚ABA的受体是什么。过去几年陆续有一些关于ABA受体的发现报导，但其具体功能尚有所争议。今年四月底，Science发表两个独立研究组的最新成果，发现一类被命名为PYR/PYL或是RCAR的蛋白为ABA受体。这类蛋白可以在体内外结合ABA，之后会结合下游的蛋白磷酸酶PP2C并抑制其磷酸酶活性，然而其中的分子机制尚不清楚。并且由于之前关于ABA受体的诸多争议，PYL蛋白是否为真正的ABA受体也还有待进一步验证。在这种背景下，结构生物学研究变得至关重要。

 

颜宁教授的研究组自2007年建立之初就开始了对于ABA受体的结构生物学研究。此次，在医学院颜宁教授和生命学院王佳伟博士的指导下，由生命学院和医学院的博士后及研究生联手历时四个月完成的研究成果报道了PYL蛋白在1）没有ABA，2）结合ABA，以及3）同时结合ABA和下游PP2C的三个状态下的高分辨率分子结构。通过结构比较和生化分析，确认PYL蛋白为ABA受体，并且发现其中一个被命名为CL2的蛋白柔性区在介导ABA信号及抑制PP2C活性中起了至关重要的作用。

 

有趣的是，这一研究领域的竞争异常激烈，而几个顶尖杂志的反应也是前所未有的迅速，从投稿到发表基本都在一个月左右。10月22日、23日，来自日本和美国的两个结构生物学研究组在Science和Nature分别以Research article和Article的形式online报道了上述三个结构中的部分研究。11月6日，清华生物系系友Eric Xu率领的研究组在Nature online发表article，报道了与颜宁教授组相似的研究成果，而11月8日来自法国的研究组则以Nature Letter的形式报道了上述中的两个结构。

 

附

颜宁　教授，博导

1996—2000 清华大学生物科学与技术系，学士

2000—2004 美国普林斯顿大学分子生物学系，博士

2005—2007 美国普林斯顿大学分子生物学系，博士后

2007-至今　 清华大学教授

 

主要科研领域与方向

运用结构生物学和生物化学的手段研究胆固醇代谢调控通路的分子机理；

运用结构生物学研究细胞自噬过程的发生及调控机理。

 

Selected Publications

 

Yan N* and Shi Y*. Allosteric activation of a bacterial stress sensor. (Preview) Cell, 2007: 131,441-443.  (The single asterisk indicates corresponding authors.)

Feng L, Yan H, Wu Z, Yan N, Wang Z, Jeffrey PD, and Shi  Y. Structure of a Site-2 Protease Family Intramembrane Metalloprotease. Science, 2007: 318, 1608-1612

Wu Z*, Yan N*, Feng L*, Oberstein A, Yan H, Baker PR, Gu L, Jeffrey PD, Urban S, and  Shi Y. Structural analysis of a rhomboid family intramembrane protease reveals a gating mechanism for substrate entry. Nat. Struct. & Mol. Biol. 2006: 13, 1084-1091 (The single asterisk indicates equal contributions.)

Yang C, Yan N, Parish J, Wang X, Shi Y, and Xue D. RNA aptamers targeting the cell death inhibitor CED-9 induce cell killing in C. elegans. J. Biol. Chem. 2006: 281(14):9137-44.

Yan N, Huh J-R, Schirf V, Demeler B, Hay B-A, and Shi Y. Structure and activation mechanism of the Drosophila initiator caspase Dronc. J. Biol. Chem. 2006: [Epub ahead of print]

Yan N, Xu Y, and Shi Y. (Perspectives) 2:1 Stoichiometry of the CED-4-CED-9 Complex and the Tetrameric CED-4: Insights into the Regulation of CED-3 Activation. Cell Cycle 2006:5, 31-34

Yan N, Chai J, Lee E-S, Gu L, Liu Q, He J, Wu J, Kokel D, Li H, Hao Q, Xue D, and Shi Y. Structure of the CED-4/CED-9 complex reveals insights into programmed cell death in Caenorhabditis elegans. Nature 2005: 437, 831-837.

Yan N and Shi Y. Mechanisms of Apoptosis through Structural Biology. Annual Review Cell Dev. Biol. 2005: 21, 35-56

Yan N*, Gu L*, Kokel D, Chai J, Li W, Han A, Chen L, Xue D, and Shi Y (2004). Structural, Biochemical and Functional Analyses of CED-9 Recognition by the Pro-apoptotic Proteins EGL-1 and CED-4.  Mol. Cell 15, 999–1006. (The single asterisk indicates equal contributions.)

Yan N, Wu J-W, Huh J-R, Chai J, Li W, Hay B-A, and Shi Y.  Molecular mechanisms of DrICE inhibition by DIAP1 and removal of inhibition by Reaper, Hid, and Grim.  Nature-Structural & Molecular Biology 2004; 11 (5): 420–428.

 

生物通推荐原文检索

 

Structural insights into the mechanism of abscisic acid signaling by PYL proteins

Ping Yin1,2,4, He Fan1,2,4, Qi Hao1,3,4, Xiaoqiu Yuan1,3,4, Di Wu1,2, Yuxuan Pang1,2, Chuangye Yan1,2, Wenqi Li1,3, Jiawei Wang1,2 & Nieng Yan1,3

 

【Abstract】

Abscisic acid (ABA) is an important phytohormone that regulates plant stress responses. Proteins from the PYR-PYL-RCAR family were recently identified as ABA receptors. Upon binding to ABA, a PYL protein associates with type 2C protein phosphatases (PP2Cs) such as ABI1 and ABI2, inhibiting their activity; the molecular mechanisms by which PYLs mediate ABA signaling remain unknown, however. Here we report three crystal structures: apo-PYL2, (+)-ABA-bound PYL2 and (+)-ABA-bound PYL1 in complex with phosphatase ABI1. Apo-PYL2 contains a pocket surrounded by four highly conserved surface loops. In response to ABA binding, loop CL2 closes onto the pocket, creating a surface that recognizes ABI1. In the ternary complex, the CL2 loop is located near the active site of ABI1, blocking the entry of substrate proteins. Together, our data reveal the mechanisms by which ABA regulates PYL-mediated inhibition of PP2Cs.

 

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