用红外纳米光谱法观察单个蛋白质

【字体: 时间:2024年01月11日 来源:AAAS

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  利用基于近场光学显微镜的先进测量技术,观察了单个蛋白质的红外振动光谱。该方法利用纳米尺度的光,允许对极小样品进行详细分析,这在以前是传统红外光谱的挑战。这一成就代表了技术创新的重大进步,如超灵敏和超分辨率红外成像,以及单分子振动光谱。

  

利用基于近场光学显微镜的先进测量技术,观察了单个蛋白质的红外振动光谱。该方法利用纳米尺度的光,允许对极小样品进行详细分析,这在以前是传统红外光谱的挑战。这一成就代表了技术创新的重大进步,如超灵敏和超分辨率红外成像,以及单分子振动光谱。

红外光谱被广泛应用于各种材料的结构和化学分析,因为它可以测量振动光谱,通常被称为“分子指纹”。近年来,随着纳米技术的飞速发展,对超高灵敏度和超分辨率红外成像的需求日益增加。然而,传统的红外光谱在测量极小的样品或实现纳米尺度的空间分辨率方面受到限制。例如,即使是具有良好灵敏度的红外微光谱学也需要超过一百万种蛋白质才能获得红外光谱,这使得仅测量一种蛋白质是不可能的。

由分子科学研究所的Jun Nishida(助理教授)和Takashi Kumagai(副教授)领导的一个跨学科研究小组,利用基于近场光学显微镜的先进测量技术,成功地观察了由约500个氨基酸残基组成的单个蛋白质的振动光谱。该方法利用纳米尺度的光,允许对极小样品进行详细分析,这是传统红外光谱的挑战。

在他们的研究中,研究小组在金底物上分离了一个单一的蛋白质,一个由称为f1 - atp酶的蛋白质复合物组成的亚基,并在环境中进行了近场红外光谱测量。他们成功地获得了单个蛋白质的红外振动光谱,这是一个重大的进步,可能会导致表征单个蛋白质的局部结构组织。这些信息对于理解蛋白质复合物和膜蛋白的复杂功能尤其重要,可以更深入地了解它们的机制和相互作用。此外,他们还开发了一个新的理论框架来描述红外近场与蛋白质之间的纳米级相互作用。基于这一理论,研究小组能够定量地重现他们观察到的实验振动谱。这些结果对于生物分子和各种纳米材料的化学分析具有不可估量的价值,为纳米红外光谱的广泛应用铺平了道路。


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